Inicjatywa Doskonałości - Uczelnia Badawcza
Kontakt ul. Gagarina 7, 87-100 Toruń
tel.: +48 56 611-43-02
fax: +48 56 611-45-26
e-mail: wydzial@chem.umk.pl

Chemiczne przyspieszenie na miarę Nobla

Dr Anna Kozakiewicz-Piekarz z Katedry Chemii Biomedycznej i Polimerów na Wydziale Chemii UMK
Dr Anna Kozakiewicz-Piekarz z Katedry Chemii Biomedycznej i Polimerów na Wydziale Chemii UMK fot. fot. Andrzej Romański

Badania, które kiedyś zajmowały lata, teraz trwają zaledwie kilka dni lub niekiedy kilka godzin – chemicznego Nobla komentuje dr Anna Kozakiewicz-Piekarz z Wydziału Chemii Uniwersytetu Mikołaja Kopernika w Toruniu

Królewska Szwedzka Akademia Nauk postanowiła przyznać Nagrodę Nobla w dziedzinie chemii za rok 2024 trzem wybitnym naukowcom. Nagrodę otrzymali David Baker, Demis Hassabis i John Jumper za swoją pionierską pracę nad strukturą i projektowaniem białek.

David Baker, Demis Hassabis i John Jumper
Ill. Niklas Elmehed © Nobel Prize Outreach

Połowa Nagrody Nobla przypadła Davidowi Bakerowi z University of Washington, który został doceniony za opracowanie metody umożliwiającej projektowanie białek od podstaw, wykorzystując modele komputerowe i sztuczną inteligencję. Pozwala to na tworzenie białek, które nie występują naturalnie, ale mogą pełnić określone zadania, takie jak katalizowanie reakcji chemicznych, zwalczanie infekcji czy transport leków w organizmie. Badania Bakera mają kluczowe znaczenie dla opracowywania nowych terapii, takich jak leki celowane czy białka terapeutyczne, które mogą być bardziej efektywne i precyzyjne niż tradycyjne metody. Drugą część Nagrody otrzymali Demis Hassabis i John Jumper, obaj z Google DeepMind, za swoje przełomowe prace nad AlphaFold, zaawansowanym systemem sztucznej inteligencji, który potrafi przewidywać trójwymiarowe struktury białek na podstawie ich sekwencji aminokwasowej. Zaawansowane systemy, takie jak AlphaFold, są już używane przez naukowców na całym świecie, co pozwala na szybkie poszerzanie wiedzy o białkach i ich funkcjach.

Białka są niezwykłymi molekułami, pełnią kluczową rolę w niemal wszystkich procesach biologicznych. Składają się z aminokwasów, które tworzą unikalne struktury trójwymiarowe, a ich kształt determinuje jak działają. Te struktury umożliwiają białkom pełnienie zróżnicowanych funkcji, takich jak katalizowanie reakcji chemicznych (enzymy), przekazywanie sygnałów w organizmach (hormony i receptory), czy też budowanie tkanek (kolagen w skórze, mięśniach i kościach). Ich wszechstronność wynika z tego, że mogą tworzyć tysiące różnych kombinacji struktur i funkcji dzięki zaledwie 20 rodzajom aminokwasów. To pozwala im działać jak wysoce wyspecjalizowane narzędzia chemiczne, mogą rozpoznawać inne cząsteczki, wiązać się z nimi i reagować w ściśle określony sposób.

Aparatura badawcza na Wydziale Chemii UMK
Osiągnięcia tegorocznych noblistów nie tylko przyspieszyły rozwój w dziedzinie inżynierii białek, ale również zrewolucjonizowały sposób, w jaki naukowcy mogą projektować i modyfikować białka
fot. Andrzej Romański

Dla mnie, jako dla krystalografa oraz naukowca prowadzącego badania na pograniczy chemii i biologii, tematyka dotycząca przewidywania struktur białek jest szczególnie bliska. Projektując nowe inhibitory enzymów, na co dzień, korzystam z różnego rodzaju metod obliczeniowych i narzędzi technologicznych, które dostarczają nieocenionych informacji potrzebnych w mojej pracy badawczej.

Osiągnięcia tegorocznych noblistów nie tylko przyspieszyły rozwój w dziedzinie inżynierii białek, ale również zrewolucjonizowały sposób, w jaki naukowcy mogą projektować i modyfikować białka, co ma szerokie zastosowanie w różnych dziedzinach nauki i przemysłu. Możliwe staje się szybsze opracowanie nowych leków i terapii, które mogą być stosowane w leczeniu różnych chorób, takich jak choroby neurodegeneracyjne, infekcje wirusowe, a także zaburzenia neurobiologiczne.

Badania noblistów w zastosowaniu
komentuje dr hab. Karolina Mikulska-Rumińska, prof. UMK z Wydziału Fizyki, Astronomii i Informatyki Stosowanej UMK

- Praca Noblistów wniosła olbrzymi postęp do badań innych naukowców, zwłaszcza tych zajmujących się biologią molekularną, biochemią, biofizyką obliczeniową czy medycyną. Z całym przekonaniem można stwierdzić, że ich praca zrewolucjonizowała te i inne obszary nauki. Struktury przestrzenne białek były niejednokrotnie brakującym ogniwem pozwalającym zrozumieć podstawy różnych chorób dotykających ludzkość. Naukowcy niejednokrotnie poświęcali tygodnie bądź miesiące, by uzyskać pojedynczą strukturę białka, jeśli nie było to możliwe przy pomocy technik eksperymentalnych. Teraz, dzięki pracy Noblistów, zajmuje to minuty, a uzyskane struktury białek bardzo dobrze odpowiadają rzeczywistości. To właśnie białka odpowiadają za wiele funkcji w naszym organizmie, więc informacja o ich strukturze przestrzennej jest kluczowa do poznania mechanizmów ich działania czy zaprojektowania potencjalnych leków, a to przedkłada się już bezpośrednio na metody leczenia. To zaledwie jedno z wielu zastosowań wiedzy uzyskanej dzięki Noblistom.

pozostałe wiadomości